Физико-химические свойства белков. Строение и функции белков

Прежде чем рассказать про свойства белков, стоит дать краткое определение данному понятию. Это высокомолекулярные органические вещества, которые состоят из соединенных пептидной связью альфа-аминокислот. Белки являются важной частью питания человека и животных, поскольку не все аминокислоты вырабатываются организмом – некоторые поступают именно с едой. Каковы же их свойства и функции?

свойства белков

Амфотерность

Это первая особенность белков. Под амфотерностью подразумевается их способность проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Белки в своей структуре имеют несколько видов химических группировок, которые способны ионизировать в растворе Н2О. К таковым относятся:

  • Карбоксильные остатки. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, если быть точнее.
  • Азотсодержащие группы. ε-аминогруппа лизина, аргининовый остаток CNH(NH2) и имидазольный остаток гетероциклической альфа-аминокислоты под названием гистидин.

У каждого белка имеется такая особенность, как изоэлектрическая точка. Под данным понятием понимают кислотность среды, при которой поверхность или молекула не имеет электрического заряда. При таких условиях сводится к минимуму гидратация и растворимость белка.

Показатель определяется соотношением основных и кислых аминокислотных остатков. В первом случае точка приходится на щелочную область. Во втором – на кислую.

животный белок

Растворимость

По данному свойству белки подразделяются на небольшую классификацию. Вот какими они бывают:

  • Растворимыми. Их называют альбуминами. Они умеренно растворяются в концентрированных соляных растворах и сворачиваются при нагревании. Эта реакция называется денатурацией. Молекулярная масса альбуминов составляет около 65 000. В них нет углеводов. А вещества, которые состоят из альбумина, именуются альбуминоидами. К таковым относится яичный белок, семена растений и сыворотка крови.
  • Нерастворимыми. Их называют склеропротеинами. Яркий пример – кератин, фибриллярный белок с механической прочностью, уступающей только хитину. Именно из этого вещества состоят ногти, волосы, рамфотека птичьих клювов и перьев, а также рога носорога. Еще в эту группу белков включены цитокератины. Это структурный материал внутриклеточных филаментов цитоскелета клеток эпителия. Еще к нерастворимым белкам относят фибриллярный белок под названием фиброин.
  • Гидрофильными. Они активно взаимодействуют с водой и впитывают ее. К таковым относятся белки межклеточного вещества, ядра и цитоплазмы. В том числе пресловутый фиброин и кератин.
  • Гидрофобными. Они отталкивают воду. К ним относятся белки, являющиеся составляющими биологических мембран.

значение белков

Денатурация

Так называется процесс видоизменения белковой молекулы под воздействием определенных дестабилизирующих факторов. При этом аминокислотная последовательность остается той же. Но белки теряют их естественные свойства (гидрофильность, растворимость и другие).

Стоит отметить, что любое весомое изменение внешних условий способно привести к нарушениям структур белка. Чаще всего денатурацию провоцирует повышение температуры, а также оказываемое на белок воздействие щелочи, сильной кислоты, радиации, соли тяжелых металлов и даже определенных растворителей.

Интересно, что нередко денатурация приводит к тому, что частицы белка агрегатируются в более крупные. Ярким примером является, например, яичница. Всем ведь знакомо, как в процессе жарки белок образуется из прозрачной жидкости.

Еще следует рассказать о таком явлении, как ренатурация. Этот процесс обратен денатурации. Во время него белки возвращаются к природной структуре. И это действительно возможно. Группа химиков из США и Австралии нашла способ, с помощью которого можно ренатурировать сваренное вкрутую яйцо. Уйдет на это всего несколько минут. А потребуется для этого мочевина (диамид угольной кислоты) и центрифугирование.

Структура

О ней необходимо сказать в отдельности, раз речь идет о значении белков. Всего выделяют четыре уровня структурной организации:

  • Первичная. Подразумевается последовательность остатков аминокислот в цепи полипептидов. Главная особенность – это консервативные мотивы. Так называются устойчивые сочетания остатков аминокислот. Они есть во многих сложных и простых белках.
  • Вторичная. Имеется в виду упорядочивание какого-либо локального фрагмента цепи полипептидов, которое стабилизируют водородные связи.
  • Третичная. Так обозначается пространственное строение цепи полипептидов. Состоит данный уровень из некоторых вторичных элементов (их стабилизируют разные типы взаимодействий, где гидрофобные являются важнейшими). Здесь в стабилизации участвуют ионные, водородные, ковалентные связи.
  • Четвертичная. Ее еще называют доменной или субъединичной. Данный уровень состоит из взаимного расположения цепей полипептидов в составе цельного белкового комплекса. Интересно, что в состав белков с четвертичной структурой входят не только идентичные, но еще и отличающиеся цепочки полипептидов.

Данное деление было предложено датским биохимиком по имени К. Линдстрем-Ланг. И пусть считается, что оно устарело, пользоваться им все равно продолжают.

простые белки

Типы строения

Рассказывая про свойства белков, следует также отметить, что эти вещества делятся на три группы в соответствии с типом строения. А именно:

  • Фибриллярные белки. Они имеют нитевидную вытянутую структуру и большую молекулярную массу. Большинство из них не растворяется в воде. Структура этих белков стабилизируется взаимодействиями между полипептидными цепями (они состоят как минимум из двух остатков аминокислот). Именно фибриллярные вещества образуют полимер, фибриллы, микротрубочки и микрофиламенты.
  • Глобулярные белки. Вид структуры обуславливает их растворимость в воде. А общая форма молекулы отличается сферичностью.
  • Мембранные белки. Строение этих веществ имеет интересную особенность. У них есть домены, которые пересекают клеточную мембрану, но их части выступают в цитоплазму и межклеточное окружение. Эти белки играют роль рецепторов – передают сигналы и отвечают за трансмембранную транспортировку питательных веществ. Важно оговориться, что они весьма специфичны. Каждый белок пропускает лишь определенную молекулу или сигнал.

Простые

О них тоже можно рассказать чуть подробнее. Простые белки состоят лишь из цепей полипептидов. К ним относятся:

  • Протамин. Ядерный низкомолекулярный белок. Его присутствие является защитой ДНК от действия нуклеаз – ферментов, атакующих нуклеиновые кислоты.
  • Гистоны. Сильноосновные простые белки. Они сосредоточены в ядрах клеток растений и животных. Принимают участие в «упаковке» ДНК-нитей в ядре, а еще в таких процессах, как репарация, репликация и транскрипция.
  • Альбумины. О них уже говорилось выше. Самые известные альбумины – сывороточный и яичный.
  • Глобулин. Участвует в свертывании крови, а также в других иммунных реакциях.
  • Проламины. Это запасные белки злаков. Названия у них всегда разные. У пшеницы они именуются птиалинами. У ячменя – гордеинами. У овса – авснинами. Интересно, что проламины делятся на свои классы белков. Их всего две: S-богатые (с содержанием серы) и S-бедные (без нее).

сложные белки

Сложные

Что касательно сложных белков? Они содержат простетические группы или те, в которых нет аминокислот. К ним относятся:

  • Гликопротеины. В их состав входят углеводные остатки с ковалентной связью. Эти сложные белки – важнейший структурный компонент клеточных мембран. К ним относятся также многие гормоны. А еще гликопротеины эритроцитовых мембран определяют группу крови.
  • Липопротеины. Состоят из липидов (жироподобных веществ) и играют роль «транспорта» данных веществ в крови.
  • Металлопротеиды. Эти белки в организме имеют огромное значение, так как без них не протекает обмен железа. В состав их молекул входят ионы металлов. А типичными представителями данного класса являются трансферрин, гемосидерин и ферритин.
  • Нуклеопротеиды. Состоят из РКН и ДНК, не имеющих ковалентной связи. Яркий представитель – хроматин. Именно в его составе реализуется генетическая информация, репарируется и реплицируется ДНК.
  • Фосфопротеины. Их составляют остатки фосфорной кислоты, связанные ковалентно. В качестве примера можно привести казеин, который изначально содержится в молоке, как соль кальция (в связанном виде).
  • Хромопротеиды. У них простое строение: белок и окрашенный компонент, относящийся к простетической группе. Они принимают участие в клеточном дыхании, фотосинтезе, окислительно-восстановительных реакциях и т. д. Также без хромопротеидов не происходит аккумулирование энергии.

Обмен веществ

Выше уже было многое рассказано про физико-химические свойства белков. Об их роли в обмене веществ тоже нужно упомянуть.

Есть аминокислоты, являющиеся незаменимыми, поскольку они не синтезируются живыми организмами. Млекопитающие сами получают их из пищи. В процессе ее переваривания белок разрушается. Начинается этот процесс с денатурации, когда его помещают в кислотную среду. Затем – гидролиз, в котором участвуют ферменты.

Определенные аминокислоты, которые в итоге получает организм, участвуют в процессе синтеза белков, свойства которых необходимы для его полноценного существования. А оставшаяся часть перерабатывается в глюкозу – моносахарид, являющийся одним из основных источников энергии. Белок очень важен в условиях диет или голодания. Если он не будет поступать вместе с едой – организм начнет «есть себя» - перерабатывать собственные белки, особенно мускульные.

синтез белка в клетке

Биосинтез

Рассматривая физико-химические свойства белков, нужно заострить внимание и на такой теме, как биосинтез. Эти вещества формируются на основе той информации, которая закодирована в генах. Любой белок – это уникальная последовательность остатков аминокислот, определяемая геном, кодирующим его.

Как это происходит? Ген, кодирующий белок, переносит информацию с ДНК на РНК. Это называется транскрипцией. В большинстве случаев синтез затем происходит на рибосомах – это важнейший органоид живой клетки. Данный процесс именуется трансляцией.

Есть еще так называемый нерибосомный синтез. Его тоже стоит упомянуть, раз речь идет о значении белков. Этот вид синтеза наблюдается у некоторых бактерий и низших грибов. Процесс осуществляется посредством высокомолекулярного белкового комплекса (известен как NRS-синтаза), и рибосомы в этом участия не принимают.

И, конечно же, существует еще химический синтез. С его помощью можно синтезировать короткие белки. Для этого используются методы вроде химического лигирования. Это противоположность пресловутого биосинтеза на рибосомах. Таким же методом удается получить ингибиторы определенных ферментов.

К тому же благодаря химическому синтезу можно вводить в состав белков те остатки аминокислот, которые в обычных веществах не встречаются. Допустим те, у боковых цепей которых есть флюоресцентные метки.

Стоит оговориться, что методы химического синтеза не безупречны. Есть определенные ограничения. Если в белке содержится более 300 остатков, то искусственно синтезированное вещество, скорее всего, получит неправильную структуру. А это отразится на свойствах.

строение белка

Вещества животного происхождения

Их рассмотрению необходимо уделить особое внимание. Животный белок – это вещество, содержащийся в яйцах, мясе, молочных продуктах, птице, морепродуктах и рыбе. В них имеются все аминокислоты, необходимые организму, в том числе и 9 незаменимых. Вот целый ряд важнейших функций, которые выполняет животный белок:

  • Катализ множества химических реакций. Данное вещество запускает их и ускоряет. За это «ответственны» ферментативные белки. Если в организм не будет поступать их достаточное количество, то окисление и восстановление, соединение и разрыв молекулярных связей, а также транспортировка веществ не будут протекать полноценно. Интересно, что лишь малая часть аминокислот вступают в различного рода взаимодействия. И еще меньшее количество (3-4 остатка) непосредственно задействовано в катализе. Все ферменты делят на шесть классов – оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Каждый из них отвечает за ту или иную реакцию.
  • Формирование цитоскелета, образующего структуру клеток.
  • Иммунная, химическая и физическая защита.
  • Транспортировка важных компонентов, необходимых для роста и развития клеток.
  • Передача электрических импульсов, важных для работы всего организма, поскольку без них невозможно взаимодействие клеток.

И это далеко не все возможные функции. Но даже так понятна значимость данных веществ. Синтез белка в клетках и в организме невозможен, если человек не будет употреблять в пищу его источники. А ими является мясо индейки, говядина, баранина, крольчатина. Еще много белка содержится в яйцах, сметане, йогурте, твороге, молоке. Также активировать синтез белка в клетках организма можно, добавив в свой рацион ветчину, субпродукты, колбасу, тушенку и телятину.